Evolutie en Entropie

[Cassanne]

Zweinstein, jouw vader had 1 miljard zaadcellen, jouw moeder 1000 eicellen. De kans dat precies jij verwekt werd was dus 1 op de 1000 x miljard. Toch besta je.

Het soort kansberekening dat jij gebruikt is op dit soort gevallen simpelweg niet van teopassing.

[-=zweistein=-]

Zweinstein, jouw vader had 1 miljard zaadcellen, jouw moeder 1000 eicellen. De kans dat precies jij verwekt werd was dus 1 op de 1000 x miljard. Toch besta je.  

Het soort kansberekening dat jij gebruikt is op dit soort gevallen simpelweg niet van teopassing.

Lijkt mij geen goede voorbeeld

1) -Uit elk combinatie (zaadcellen en eicellen) ontstaat er een kind ( kans is 100%)

-Bij vorming van een proteïne is er slecht een combinatie van aminozuren mogelijk (kans is 1/10^950)

Trouwens (1/10^9)*(1/10^3)=1/10^12 kun je niet vergelijken met 1/10^950, want het verschil is zeer groot!!!

[Anonymous]

Mensen, ff bij de feiten blijven, dat een kans te klein is wil toch niet zeggen dat ze ONMOGELIJK is? Door tijd en toeval en selectie etc. zou het best mogelijk zijn! De kans dat ik deze tekst zou schrijven, is/was ook zeer klein, misschien had ik het wel nooit geschreven; maar zie hier, ik heb iets geschreven!

[Anonymous]

Zweisteins rekenvoorbeeld over de onwaarschijnlijkheid van het ontstaan van functionele eiwitten is weer een typisch voorbeeld van creationistische ‘wetenschap’. In principe heeft hij gelijk. De kans dat uit een soep van aminozuren een functioneel eiwit ontstaan van 500 aminozuren is inderdaad 0,0. Maar ja, gelijk krijgen is ook niet zo moeilijk als je van de verkeerde basisveronderstellingen uitgaat. Er is namelijk geen enkele wetenschapper die zal beweren dat uit de oersoep het ene na het andere eiwit te voorschijn kwam om vervolgens ook nog een of andere essentiële functie te vervullen. Het zou je sieren wanneer jij je eens verdiept in de literatuur die er is geschreven over zelfreplicerende moleculen (geen kant en klare eiwitten maar moleculen die veel gelijkenis vertonen met RNA) die waarschijnlijk aan de basis hebben gestaan van het leven hier op aarde.

[Sophia?]

De waarschijnlijkheid dat een proteïne door toeval gevormd is, is gelijk aan nul  

Er is een drietal basisvoorwaarden voor de vorming van een bruikbaar proteïne:

Eerste voorwaarde: dat alle aminozuren in het proteïne van de goede soort zijn en in de goede volgorde liggen.  

Tweede voorwaarde: dat alle aminozuren in de keten linksdraaiend zijn.  

Derde voorwaarde: dat al deze aminozuren met elkaar door middel van een chemische verbinding, die de peptidenverbinding heet, verbonden zijn.  

Om een proteïne door toeval te laten vormen moeten al deze drie basisvoorwaarden tegelijkertijd aanwezig zijn. De waarschijnlijkheid van de vorming van een proteïne door toeval is even groot als de vermenigvuldiging van de waarschijnlijkheden van de verwezenlijking van ieder van de drie voorwaarden.  

Bijvoorbeeld, voor een gemiddeld molecule dat uit 500 aminozuren bestaat:  

1) De waarschijnlijkheid dat de aminozuren in de juiste volgorde liggen:  

Er zijn 20 soorten aminozuren die bij de samenstelling van proteïnen gebruikt worden:  

Hieruit volgt - De waarschijnlijkheid dat ieder aminozuur juist uit deze 20 soorten wordt gekozen

= 1/20  

De waarschijnlijkheid dat alle van deze 500 aminozuren juist gekozen =1/20^500= /10^650  

worden = 1 kans op 10^650  

2-De waarschijnlijkheid dat het aminozuur linksdraaiend is:

   

- De waarschijnlijkheid dat slechts 1 aminozuur linksdraaiend is

= 1/2  

- De waarschijnlijkheid dat al deze 500 aminozuren tegelijkertijd

= 1/2^500 = 1/10^150  

linksdraaiend zijn 500ste = 1 kans op 10^150  

3- De waarschijnlijkheid dat de aminozuren zich in een 'peptidenbinding' verbinden:

Aminozuren kunnen met elkaar verschillende soorten chemische bindingen aangaan. Om een bruikbaar proteïne te worden moeten alle aminozuren in de keten een speciale chemische binding, een peptidenbinding, aangaan. Het is uitgerekend, dat de waarschijnlijkheid dat aminozuren zich met een andere binding combineren dan een peptidenbinding 50% is. Hieruit volgt:  

 

- De waarschijnlijkheid dat twee aminozuren zich met een peptidenbinding combineren is  

= 1/2  

- De waarschijnlijkheid dat 500 aminozuren zich in een peptidenverbinding samenvoegen = 1/2^499  = 1/10^150  

 = 1 kans op 10^150  

 

--------------------------------------------------------------------------------

   

TOTAL PROBABILITY

= 1/10^650 X 1/10^150 X 1/10^150 = 10^950  

= 1 kans op de 10^950

Je som klopt niet, aangezien niet alle 20 aminozuren daadwerkelijk gebruikt worden in een eiwit. Ook ga je ervan uit dat de verschillende processen elkaar niet beinvloeden, waardoor je kans lager uitvalt. Hoe weet je bijvoorbeeld dat een linksdraaiend aminozuur niet een veel hogere bindingsaffiniteit heeft voor andere linksdraaiende aminozuren?

Ook zul je dit soort processen aan de tijd moeten relateren en dat heb je niet gedaan. Stel bijvoorbeeld dat je hier echt gelijk hebt:

Hieruit volgt - De waarschijnlijkheid dat ieder aminozuur juist uit deze 20 soorten wordt gekozen

= 1/20  

De waarschijnlijkheid dat alle van deze 500 aminozuren juist gekozen =1/20^500= /10^650  

worden = 1 kans op 10^650

Wanneer aminozuren nu 5 maal per seconde een binding kunnen vormen en weer verbreken en er is zeg 1 miljard jaar de tijd om bindingen uit te proberen, dan zou ik het vreemd vinden als er geen eiwitten waren ontstaan.

Kortom: Leuk dat je een model hebt bedacht, maar ik zou er nog eens een paar middagen aan sleutelen...

[Frans Eerkens]

De waarschijnlijkheid dat een proteïne door toeval gevormd is, is gelijk aan nul  

Er is een drietal basisvoorwaarden voor de vorming van een bruikbaar proteïne:

Eerste voorwaarde: dat alle aminozuren in het proteïne van de goede soort zijn en in de goede volgorde liggen.  

Tweede voorwaarde: dat alle aminozuren in de keten linksdraaiend zijn.  

Derde voorwaarde: dat al deze aminozuren met elkaar door middel van een chemische verbinding, die de peptidenverbinding heet, verbonden zijn.  

Om een proteïne door toeval te laten vormen moeten al deze drie basisvoorwaarden tegelijkertijd aanwezig zijn. De waarschijnlijkheid van de vorming van een proteïne door toeval is even groot als de vermenigvuldiging van de waarschijnlijkheden van de verwezenlijking van ieder van de drie voorwaarden.

Volgens mij gebruik je de kansberekening niet op een goede manier. Ik vermoed dat je, jouw redenering volgend, ook het bestaan van sneeuwvlokken moet betwijfelen. De kans dat juist die watermoleculen toevallig een combinatie aangaan, die tot dat ene gewenste vlokje leidt, is inderdaad ontstellend klein. Nog steeds niet nul, overigens. Een product is alleen maar nul, als minstens één van de factoren nul is.

Als je mijn redeneringen door leest, dan zie je ook nergens de bewering dat proteïne in één keer is gevormd uit een grote hoeveelheid aminozuren. In tegendeel, mijn bewering is steeds geweest dat ingewikkelder molecuulstructuren zich in de loop van de tijd zouden hebben kunnen vormen uit ontmoetingen van eenvoudiger moleculen. En de kans op dergelijke processen is niet zo klein als de kans waar jij op doelt.

Maar je hoeft bij de kansberekening niet alleen uit te gaan van een toevallige keuze, zoals bij het dobbelstenen gooien. Er zijn bij de ontmoetingen tussen moleculen wisselwerkingen, die bepaalde verbindingen wel tot stand laten komen en andere niet, of met een minder grote waarschijnlijkheid. Deze wisselwerking leidt tot een grotere hoeveelheid van de een soort combinatie dan van een andere.

Interessant is het om te onderzoeken of aminozuren het vermogen hebben om spontane verbindingen aan te gaan, dankzij dit soort wisselwerking, die kunnen leiden tot een proteïne.

Ik ben niet deskundig op dit gebied. Het ligt op de weg van biochemici om hierop te reageren, maar we dwalen dan wel af van het eigenlijke onderwerp "Entropie en Evolutie"

[Sophia?]

Volgens mij gebruik je de kansberekening niet op een goede manier.  

Er zijn bij de ontmoetingen tussen moleculen wisselwerkingen, die bepaalde verbindingen wel tot stand laten komen en andere niet, of met een minder grote waarschijnlijkheid. Deze wisselwerking leidt tot een grotere hoeveelheid van de een soort combinatie dan van een andere.

Fijn dat je mijn argumenten uit de post hier direct boven even op een andere manier onder woorden brengt...

[Pax]

beste frans ik heb iets gevonden, misschien interresant voor jouw

http://www.complexesystemen.nl

[eureka126]

De waarschijnlijkheid dat een gemiddeld proteïne molecule dat uit 500 aminozuren bestaat in de juiste hoeveelheid en volgorde gerangschikt wordt met daarbij komend de waarschijnlijkheid dat alle aminozuren slechts linksdraaiend zijn en met een peptidenbinding verbonden zijn is 1 tot 10 tegen de 950ste macht. Wij kunnen dit getal dat een 1 is waarachter 950 nullen wordt gezet als volgt noteren:  

10^950 =  

100.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.  

000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.  

000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.  

000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.  

000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.  

000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.  

000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.  

000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.  

000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.  

000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.  

000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.  

000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.  

000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.  

000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.  

000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.  

000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.  

000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.000.

Absoluut niet relevant, aangezien het leven niet begonnen is door het spontaan ontstaan van eiwitten.

Daarnaast is geen enkele biologische reactie in conflict met de thermodynamica. Binnen de moleculaire biologie wordt meestal gerekend met de 'Gibbs free energy' om te bepalen of een reactie wel of niet zal verlopen. Hierin is de entropy verwerkt. Voor een uitleg over entropy en Gibbs free energy wil ik graag verwijzen naar 'Molecular Biology of the cell' van Alberts et al. Dit boek is ook online toegankelijk. Zie de volgende link voor de relevante passage:

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?...d=mboc4.box.256

[-=zweistein=-]

Een beetje thermodynamica

∆G = ∆H - T*∆S

∆G: Gibbs-vrije energie (geeft aan of een reactie spontaan verloopt)

∆H: enthalpie (energie die opgenomen/afgestaan wordt)

∆S: entropie (maat voor wanorde)

T: absolute temperatuur (in Kelvin en is altijd positief)

Een reactie verloopt spontaan enkel en alleen indien ∆G negatief is, m.a.w. T*∆S moet heel groot zijn => ∆S moet groot zijn => S(producten) - S(reagentia) moet groot zijn => S(producten) moet groter zijn dan S(reagentia).

=> een reactie van eiwitten verloopt spontaan enkel en alleen indien S(eiwitten) > S(aminozuren) => tegenstrijdig want entropie van eiwitten is veel kleiner dan de entropie van de aminozuren. Hieruit kan men besluiten dat de reactie om eiwitten te vormen niet spontaan verloopt.

Q.E.D.

[eureka126]

Een beetje thermodynamica  

∆G = ∆H - T*∆S

∆G: Gibbs-vrije energie (geeft aan of een reactie spontaan verloopt)

∆H: enthalpie (energie die opgenomen/afgestaan wordt)

∆S: entropie (maat voor wanorde)

T: absolute temperatuur (in Kelvin en is altijd positief)

Een reactie verloopt spontaan enkel en alleen indien ∆G negatief is, m.a.w. T*∆S moet heel groot zijn => ∆S moet groot zijn => S(producten) - S(reagentia) moet groot zijn => S(producten) moet groter zijn dan S(reagentia).  

=> een reactie van eiwitten verloopt spontaan enkel en alleen indien       S(eiwitten) > S(aminozuren) => tegenstrijdig want entropie van eiwitten is veel kleiner dan de entropie van de aminozuren. Hieruit kan men besluiten dat de reactie om eiwitten te vormen niet spontaan verloopt.

Q.E.D.

Dat hangt dus van de omstandigheden af (met name concentraties aminozuren / eindproduct, en de aanwezigheid van een katalysator). Maar in de vrije natuur zal dit inderdaad niet snel spontaan gebeuren. Eiwitten vormen niet spontaan maar worden gesynthetiseerd door ribosomen. De component die verantwoordelijk is voor de reactie die aminozuren aan elkaar verbindt in ribosomen is RNA. Deze reactie treedt op omdat de reactie gekoppelt is aan een andere reactie, namelijk de hydrolyse van GTP.

[Anonymous]

Dat hangt dus van de omstandigheden af (met name concentraties aminozuren / eindproduct, en de aanwezigheid van een katalysator). Maar in de vrije natuur zal dit inderdaad niet snel spontaan gebeuren.

De vorming van aminozuren is al moeilijk genoeg laat staan eiwitten.

Met een katalysator verloopt de reactie tot 1000X sneller maar het probleem is natuurlijk de juiste katalysator vinden want niet elk katalysator is bruikbaar.

Eiwitten vormen niet spontaan maar worden gesynthetiseerd door ribosomen. De component die verantwoordelijk is voor de reactie die aminozuren aan elkaar verbindt in ribosomen is RNA. Deze reactie treedt op omdat de reactie gekoppelt is aan een andere reactie, namelijk de hydrolyse van GTP.

Een RNA is 1000X complexer als een eiwit, als we niet weten hoe eiwitten zijn ontstaan hoe kunnen we nu weten hoe de RNA is ontstaan. Je kunt een RNA bijna met een DNA vergelijken m.a.w. een RNA molecule is bijna even complex als een DNA molecule.

[eureka126]

Dat hangt dus van de omstandigheden af (met name concentraties aminozuren / eindproduct, en de aanwezigheid van een katalysator). Maar in de vrije natuur zal dit inderdaad niet snel spontaan gebeuren.

De vorming van aminozuren is al moeilijk genoeg laat staan eiwitten.

Het heeft niets met moeilijk cq. makkelijk te maken.

Aminozuren zijn organische moleculen die onder 'natuurlijke' omstandigheden gevormd worden, eiwitten worden door levende cellen geproduceerd.

Met een katalysator verloopt de reactie tot 1000X sneller maar het probleem is natuurlijk de juiste katalysator vinden want niet elk katalysator is bruikbaar.

Eiwitten vormen niet spontaan maar worden gesynthetiseerd door ribosomen. De component die verantwoordelijk is voor de reactie die aminozuren aan elkaar verbindt in ribosomen is RNA. Deze reactie treedt op omdat de reactie gekoppelt is aan een andere reactie, namelijk de hydrolyse van GTP.

Een RNA is 1000X complexer als een eiwit, als we niet weten hoe eiwitten zijn ontstaan hoe kunnen we nu weten hoe de RNA is ontstaan. Je kunt een RNA bijna met een DNA vergelijken m.a.w. een RNA molecule is bijna even complex als een DNA molecule.

Een RNA molecuul bestaat uit slechts 4 verschillende type monomeren, dus zo complex is het niet.

[Anonymous]

Een RNA molecuul bestaat uit slechts 4 verschillende type monomeren, dus zo complex is het niet.

DNA en RNA zijn nucleïnezuren en bezitten een analoog bouwpatroon. Bij hydrolyse (afbraak) ervan vinden we bijna identieke bouwstenen terug: de nucleotiden. Eén dergelijke nucleotide bestaat uit telkens drie molecuulgropoepn : een suiker, fosforzuur, en een organischje base afgeleid van pyrimidine ( uracil, thymine, cytosine) of van purine (adenine, guanine).

Een RNA-molecule bestaat uit een enkelvoudige polynucleotideketen, opgebouwd uit een suiker fosfaat skelet waarop de organische base ingeplant zijn.

Een DNA molecule bestaat uit twee complementaire polynucleotideketens, onderling verbonden door waterstofbruggen tussen de basenparen op die manier ontstaat een dubbelstrengige DNA molecule.

Zo te zien zijn er heeeeeel weinig vertschillen tussen een DNA molecule en een RNA molecule. Iets complexer dan een DNA en een RNA molecule kun je niet gemakkelijk vinden.

[eureka126]

Iets complexer dan een DNA en een RNA molecule kun je niet gemakkelijk vinden.

Wat vindt je daar nou precies complex aan?